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<!DOCTYPE html>

<title>Serpine</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Serpine</span></h1>

</header>

</div>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Serpine

</th></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Vorkommen

</th></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;">Übergeordnetes <a href="Taxon" title="Taxon">Taxon</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">Lebewesen

</td></tr>

</tbody></table><p><span class="editoronly" style="display:none;"></span>

</p><p><b>Serpine</b> sind <a href="Protein" title="Protein">Proteine</a>, die in allen Lebewesen vorkommen; beim Menschen machen sie etwa zehn Prozent der <a href="Plasmaprotein" title="Plasmaprotein">Plasmaproteine</a> aus. Sie sind <a href="Homologie_(Biologie)" title="Homologie (Biologie)">strukturell ähnliche</a> Proteine, welche unterschiedliche Funktionen ausüben können.<sup id="cite_ref-1" class="reference"><a href="#cite_note-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-2" class="reference"><a href="#cite_note-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Die ursprünglich entdeckten Serpine sind in der Lage, die <a href="Enzym" title="Enzym">Enzymaktivität</a> von <a href="Serinproteinase" class="mw-redirect" title="Serinproteinase">Serinproteinasen</a> zu blockieren (<i>Serpin</i> = <b>Ser</b>in-<b>P</b>roteinase-<b>In</b>hibitoren), diese Eigenschaft besitzen viele andere Serpine jedoch nicht. Zu den Serpinen gehören <a href="Antitrypsin" class="mw-redirect" title="Antitrypsin">Antitrypsin</a>, <a href="Antithrombin" class="mw-redirect" title="Antithrombin">Antithrombin</a>, <a href="Ovalbumin" title="Ovalbumin">Ovalbumin</a>, <a href="Plasminogen-Aktivator-Inhibitor" title="Plasminogen-Aktivator-Inhibitor">Plasminogen-Aktivator-Inhibitor</a> und Neuroserpin. Ihre Aufgabe ist hauptsächlich die Regulation der Protease-Aktivität. Die <a href="Proteindatenbank" class="mw-redirect" title="Proteindatenbank">Proteindatenbank</a> <a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> zählt über 40 gesicherte Mitglieder der Serpin-Familie, über 80 Sequenzen sind bekannt.

</p><p>Strukturell zeichnen sich alle Serpine durch die Anwesenheit von drei <a href="%CE%92-Faltblatt" title="Β-Faltblatt">β-Faltblättern</a> und neun <a href="%CE%91-Helix" title="Α-Helix">α-Helices</a> aus, die zusammen eine unter Spannung stehende Struktur bilden. Dies führt dazu, dass jede proteolytische Spaltung an dieser Struktur zum Verlust der Inhibitor-Eigenschaft führt. Inhibitorische Serpine binden an Proteasen in der Nachbarschaft der katalytischen Domäne; der hemmende Effekt ergibt sich zunächst durch <a href="Sterische_Hinderung" title="Sterische Hinderung">sterische Hinderung</a>. Im Weiteren wird das Serpin durch die <a href="Protease" class="mw-redirect" title="Protease">Protease</a> aufgeschnitten – die freiwerdende Spannung im Serpin führt zu weitreichenden Konformationsänderungen und letztendlich zur Zerstörung der Protease. Die Hemmung ist also <a href="Reversible_Reaktion" title="Reversible Reaktion">irreversibel</a>.<sup id="cite_ref-3" class="reference"><a href="#cite_note-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Die Bezeichnungen <b>Serpin</b> und <b>Serinprotease-Inhibitor</b> sind nicht synonym, da es außerhalb der Serpine viele andere Hemmer von Serinproteinasen gibt, und Serpine auch andere Proteasen zu hemmen in der Lage sind. Die proteasehemmenden Serpine sind in der <a href="MEROPS" title="MEROPS">MEROPS</a>-Datenbank im Clan 'ID' (Familie 'I4') zusammengefasst und bilden die umfangreichste Klasse von <a href="Protease-Inhibitor" class="mw-redirect" title="Protease-Inhibitor">Protease-Inhibitoren</a>.<sup id="cite_ref-4" class="reference"><a href="#cite_note-4"><span class="cite-bracket">[</span>4<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Klinische_Anwendung">Klinische Anwendung</h2></div>

<p>Das US-amerikanische Unternehmen Centessa Pharmaceuticals (<a href="Nasdaq" title="Nasdaq">Nasdaq</a>: CNTA) veröffentlichte im September 2021 eine Pressemeldung, dass es SerpinPC in der Behandlung der schweren <a href="H%C3%A4mophilie" title="Hämophilie">Hämophilie</a> A und B im Rahmen einer <a href="Klinische_Studie" title="Klinische Studie">klinischen Studie Phase 2a</a> erforscht und erste positive Ergebnisse erzielt hat.<sup id="cite_ref-5" class="reference"><a href="#cite_note-5"><span class="cite-bracket">[</span>5<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<div class="sisterproject" style="margin:0.1em 0 0 0;"><div class="noresize noviewer" style="display:inline-block; line-height:10px; min-width:1.6em; text-align:center;" aria-hidden="true" role="presentation"><span class="mw-default-size" typeof="mw:File"><span title="Commons"></span></span></div><b><span class=""><a class="external text" href="https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Serine_protease_inhibitors?uselang=de"><span lang="en">Commons</span>: Serpine</a></span></b> – Sammlung von Bildern, Videos und Audiodateien</div>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-1"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-1">↑</a></span> <span class="reference-text">Gettins, P., P. A. Patston, M. Schapira: <i>Structure and mechanism of action of serpins.</i> Hematology/oncology clinics of North America, Band 6, Nr. 6, 1992, S. 1393–1408, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1452519?dopt=Abstract">PMID 1452519</a>.</span>

</li>

<li id="cite_note-2"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-2">↑</a></span> <span class="reference-text">Silverman, Gary A. <i>et al.: The serpins are an expanding superfamily of structurally similar but functionally diverse proteins evolution, mechanism of inhibition, novel functions, and a revised nomenclature.</i> Journal of Biological Chemistry, Band 276, Nr. 36, 2001, S. 33293–33296, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1074/jbc.R100016200">10.1074/jbc.R100016200</a></span>.</span>

</li>

<li id="cite_note-3"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-3">↑</a></span> <span class="reference-text">R. J. Epstein: <cite style="font-style:italic">Human molecular biology</cite>. an introduction to the molecular basis of health and disease. University Press, Cambridge 2003, ISBN 0-521-64481-X, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>26</span>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Serpine&rft.au=R.+J.+Epstein&rft.btitle=Human+molecular+biology&rft.date=2003&rft.genre=book&rft.isbn=052164481X&rft.pages=26&rft.place=Cambridge&rft.pub=University+Press" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-4"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-4">↑</a></span> <span class="reference-text">MEROPS: Eintrag zu <style data-mw-deduplicate="TemplateStyles:r261891140">

/* start https://de.wikipedia.org/ */

.mw-parser-output .webarchiv-memento a{color:inherit}

/* end https://de.wikipedia.org/ */

</style><a rel="nofollow" class="external text" href="https://web.archive.org/web/20161208210702/http://merops.sanger.ac.uk/cgi-bin/famsum?family=i4">I4 family</a> (<span class="webarchiv-memento"><a href="Webarchivierung#Begrifflichkeiten" title="Webarchivierung">Memento</a></span> vom 8. Dezember 2016 im <i><a href="Internet_Archive" title="Internet Archive">Internet Archive</a></i>), abgerufen am 23. Mai 2013.</span>

</li>

<li id="cite_note-5"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-5">↑</a></span> <span class="reference-text"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://investors.centessa.com/news-releases/news-release-details/centessa-pharmaceuticals-announces-positive-topline-data-proof">Centessa Pharmaceuticals Announces Positive Topline Data from Proof-of-Concept Study of SerpinPC in Severe Hemophilia A and B Patients Not on Prophylaxis</a>, PM Centessa vom 9. September 2021, abgerufen am 10. September 2021</span>

</li>

</ol></div><div><div class="zim-footer">

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